1. 단백질
- 동물세포의 구성성분일 뿐 아니라 효소 및 호르몬의 주성분
- 단백질에 포함된 N의 비율 16%
⚉단백질의 구조 : 질소를 함유하는 아미노산끼리 결합하여 펩타이드를 형성하고, 펩타이드가 모여 단백질을 구성한다. 보통 C,H,O,N,S,P로 구성된다.
1차구조 : 직선배열, 2차구조 : 분자수소결합으로 사슬이나 나선형, 3차구조 : 아미노산 잔기에 존재하는 황(-S-S-)이나 수소(-H-H-) 이중결합, 4차구조 : 3차구조의 폴리펩타이드 사슬이 2개이상 모인 구조
⚉단백질 특성
산염기의 양성을 가지며, 고유의 등전위점을 갖는다.
물에서 교질상태로 존재하며, 효소단백질과 같은 몇몇의 단백질은 물에 용해된다.
중성염에 침전 : 간수를 이용한 대두단백질의 응고
열, 알코올에 의해 응고 : 유기용매를 이용한 침전
물리, 화학적 자극에 의해 변성되며, 변성된 단백질은 성질이 변한다.
⚉단백질의 종류
단순단백질 : 알부민(알, 젖, 혈청, 근육에 존재), 글로불린, 글루테린(곡류), 프롤라민, 알부미노이드(털, 발굽), 프로타민(정액), 히스톤
복합단백질 : 핵단백질, 당단백질, 인단백질, 색소단백질
유도단백질 : 단백질이 아미노산이 되기까지의 중간물질(젤라틴, 펩톤, 펩티드등)
⚉아미노산
탄소수가 적은 지방산의 유도체
아미노기와 카르복실기로 연결되어 있는 양성물질
모든 아미노산은 수용성
D-form, L-form이 있는데 자연계는 L-form이 대부분
모든 아미노산은 고유의 등전점을 갖고 있다.
⚉필수아미노산
체내에서 합성되지 않아 외부로부터 공급되어야 한다.
반추동물은 위내 미생물에 의해 합성
히스티딘, 아르기닌, 메티오닌, 페닐알라닌(타이로신으로 대체가능), 트립토판, 아이소류신, 류신, 라이신, 트레오닌, 발린 (HAMPTILL-TV)
⚉기타아미노산
대치가능한 아미노산 – 메티오닌→시스틴, 페닐알라닌→티로신
닭 필수아미노산 : 글리신
황함유아미노산 : 시스틴, 메티오닌, 시스테인
방향족아미노산 : 페닐알라닌, 티로신, 트립토판
이상환상 아미노산 : 트립토팜, 히스티딘, 프롤린
⚉제한아미노산
단백질합성에 모든 필수아미노산 중 하나라도 없거나 부족하면 가장 부족한 필수 아미노산 함량에 비례해서 일어난다. 즉, 단백질합성에 제한을 주는 아미노산 (곡류는 라이신, 메티오닌, 트립토판이 제한아미노산)
옥수수, 대두박 급여시
돼지 - 제1제한아미노산 : lysine, 제2제한아미노산 : methionine
닭 - 제1제한아미노산 : methionine, 제2제한아미노산 : lysine
⚉비단백태질소화합물
NPN : 단백질에서 유래하지 않은 질소를 함유하는 화합물, 반추동물에게 단백질 급원이용
요소, 뷰렛, 요인산, 요산
⚉단백질의 대사 작용
- 체단백질 합성 : 단백질은 아미노산으로 분해된 후 소장에서 흡수
- 체지방 합성 : 단백질 – 아미노산- 탄소골격- 체지방합성
- 에너지 발생 : 체지방 합성원료로 쓰이고 남은 것은 4kcal 발생
- 미생물에 의한 단백질 대사 : 제 4위와 소장에서 직접 소화 흡수한다.(urease)
☀ 대사분질소 : 무 단백사료를 급여해도 계속 배설되는 것(소화과정에서 생긴 손실)
☀ 내생질소 : 오줌으로 배설되는 질소(대사작용에 유래한 손실)
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